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Virologie et Immunologie Moléculaires

Unité de Virologie et Immunologie Moléculaires

Joaquin Castilla (CIC BioGUNE, Bilbao)

16 Décembre 2010 - INRA Jouy-en-Josas

Joaquin Castilla
© J. Castilla
"In vitro studies for evaluating prion transmission between species"

Dr Joaquin Castilla, Ikerbasque Research Professor, CIC bioGUNE - Proteomics unit (Prion lab). Parque tecnológico de Bizkaia. Derio 48160 (Bizkaia). Spain

Joaquin Castilla a débuté ses travaux sur les prions en 1998. Il a eu un rôle majeur dans le développement de la PMCA (Protein Misfolding Cyclic Amplification), technique comparable à la PCR et permettant l’amplification de protéines prion (PrP).

Résumé

Les encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) ou maladies à prion sont responsables chez l’homme et l’animal d’une neurodégénérescence fatale. L’agent infectieux responsable des EST consiste vraisemblablement en une protéine pathologique (PrPSc) correspondant au conformère anormalement replié d’une protéine de l’hôte, la PrPC. La PrPSc se propage en transférant sa conformation à la PrPC de l’hôte. Les principaux facteurs limitant cette transconformation sont la séquence en acides aminés de la PrP et la conformation de la PrPSc, et se traduisent in vivo par une barrière de transmission, où les souches de prion se propagent plus ou moins facilement selon l’espèce hôte.

Seul le prion responsable de l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) est actuellement zoonotique. L’émergence de nouveaux cas d’EST chez les petits et grands ruminants et la relative facilité des prions responsables de ces maladies à franchir les barrières de transmission posent aujourd’hui de manière aiguë la question de leur potentiel de transmission à l’homme. Cependant, ce potentiel zoonotique est difficile à prévoir, et son évaluation chez l’animal est particulièrement lente, en raison de longues périodes d’incubation.

La technique de PMCA, mise au point par J.Castilla et al. (Castilla, Cell, 2005), reproduit in vitro les principales étapes de la réplication des prions in vivo, et permet ainsi l’étude accélérée des phénomènes régissant la barrière de transmission.

Les travaux de J.Castilla ont montré que la PMCA reproduisait les résultats obtenus chez l’animal et permettait d’évaluer le potentiel de transmission de souches de prions à l’homme et à différentes espèces animales. Ses travaux actuels consistent à identifier les acides aminés responsables de la barrière de transmission et à ré-évaluer la résistance aux prions de certaines espèces animales domestiques.

Publications récentes :

Angers RC, Kang HE, Napier D, Browning S, Seward T, Mathiason C, Balachandran A, McKenzie D, Castilla J, Soto C, Jewell J, Graham C, Hoover EA, Telling GC.
Prion strain mutation determined by prion protein conformational compatibility and primary structure
Science. 2010 May 28;328(5982):1154-8.

Morales R, Estrada LD, Diaz-Espinoza R, Morales-Scheihing D, Jara MC, Castilla J, Soto C.
Molecular crosstalk between misfolded proteins in animal models of Alzheimer’s and prion diseases.
J Neurosci. 2010 Mar 31;30(13):4528-35.

Castilla J, Morales R, Saá P, Soto C.
Propagation of prion strains in vitro.
EMBO J. 27, 2557-2566; 2008.

Castilla J, Gonzaléz D, Saá P, Morales R, de Castro J, Soto C.
Crossing species barrier by in vitro replication of protein misfolding generates new infectious prions.
Cell. 134, 757-768; 2008.

Green KM, Castilla J, Seward TS, Napier DL, Jewell JE, Soto C, Telling GC.
Accelerated High Fidelity Prion Amplification Within and Across Prion Species Barriers.
PLOS Pathogens. 4, 1-12; 2008.

Saá P, Castilla J, Soto C.
Pre-symptomatic detection of prions in blood.
Science. 313, 92-4; 2006.

Soto C, Estrada L, Castilla J.
Amyloids, prions and the inherent infectious nature of misfolded protein aggregates.
Trends in Biochemical Sciences. 31, 150-155; 2006.

Castilla J, Saá P, Soto C.
Detection of prions in blood.
Nat. Med. 11, 982-985; 2005.

Castilla J, Saá P, Hetz C, Soto C.
In Vitro Generation of Infectious Scrapie Prions.
Cell. 121, 195-206; 2005.

Soto C, Castilla J.
The controversial protein-only hypothesis of prion propagation.
Nat Med. 10, S63-S67; 2004.

Pour plus d'infos :http://www.cicbiogune.es/secciones/investigacion/ficha_laboratorio.php?idioma=en&unidad=2&subgrupo=52

Email : vincent.beringue@jouy.inra.fr