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Dernière mise à jour : Mai 2021

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Virologie et Immunologie Moléculaires

Unité de Virologie et Immunologie Moléculaires

Soutenance de thèse - Julien Sourimant (équipe BMP)

Mercredi 20 Mai 2015 - 14H00 - Amphi 440

"Caractérisation structurale et fonctionnelle de la polymérase du virus respiratoire syncytial"

Soutenance de thèse de Julien Sourimant intitulée :

"Caractérisation structurale et fonctionnelle de la polymérase du virus respiratoire syncytial" 

La soutenance se déroulera le mercredi 20 mai à 14h00 dans l’amphithéâtre du bâtiment 440.

Ce travail a été encadré par Madame Elyanne Gault (Université Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines) et Monsieur Jean-François Eléouët (équipe Biologie Moléculaire des Paramyxovirus au sein de l'unité Virologie et Immunologie Moléculaires).

La thèse sera soutenue devant le jury composé de :

Monsieur Denis Gerlier

Directeur de Recherche, ENS Lyon

Rapporteur 

Monsieur Etienne Decroly

Directeur de Recherche, AFMB UMR7257 CNRS, Marseille

Rapporteur 

Madame Elyanne Gault

Professeur des Universités-Praticien Hospitalier, Université Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines

Directrice de thèse

Monsieur Jean-François Eléouët

Directeur de Recherche, INRA, Jouy-en-Josas

Co-Directeur de thèse

Madame Sonia Longhi

Directrice de recherche, Université d’Aix Marseille

Examinateur 

Monsieur Jean-Louis Gaillard

Professeur des Universités-Praticien Hospitalier, Université Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines

Examinateur 

Monsieur Thibaut Crépin

Chargé de Recherche, CNRS, Grenoble

Examinateur 

Résumé
Le virus respiratoire syncytial (VRS) est le principal agent responsable des bronchopneumonies du jeune veau et des bronchiolites du nourrisson. Il n’existe pas de vaccin ni d’antiviraux spécifiques pour l’homme. La réplication du génome et la transcription des gènes viraux sont assurées par un ensemble de protéines virales constituant le complexe ARN polymérase ARN-dépendant : la nucléoprotéine N, la phosphoprotéine P, le facteur de transcription M2-1 et la grosse sous-unité L. L’objectif principal de ma thèse était d’obtenir de nouvelles données structurales et fonctionnelles sur le complexe ARN-polymérase ARN-dépendante (RdRp) du VRS, en particulier sur le couple P-L. Pour ceci j’ai tout d’abord développé un protocole de production et purification de la protéine L sous forme recombinante en cellules d’insecte. Ceci m’a permis ensuite de cartographier le site d’interaction de P avec L. J’ai ainsi mis en évidence que la protéine L interagit avec la partie C-terminale de la protéine P, au-niveau des résidus 216 à 239. Les données obtenues suggèrent que ce domaine peut former un nouvel élément de reconnaissance moléculaire (« MoRE ») se structurant en hélice alpha lors de l’interaction avec la protéine L. De plus, la cartographie de ce domaine d’interaction m’a permis d’identifier entre les résidus 164 et 205 de P une nouvelle région impliquée dans le recrutement de la protéine L aux corps d’inclusions viraux. Ces nouvelles données ouvrent la voie à de nouvelles études structurales de l’ARN-polymérase du VRS et nous permettent d’envisager de nouvelles stratégies antivirales ciblant ce complexe.

Mots clés : virus respiratoire syncytial, virologie moléculaire, interaction protéine-protéine, ARN polymérase ARN-dépendante, phosphoprotéine, purification de protéine.